https://www.mdu.se/

mdu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Molecular interactions of proinsulin C-peptide
Mälardalens högskola, Akademin för hållbar samhälls- och teknikutveckling. Mälardalens högskola, Institutionen för biologi och kemiteknik.
2008 (Engelska)Självständigt arbete på avancerad nivå (magisterexamen), 20 poäng / 30 hpStudentuppsats
Abstract [en]

The proinsulin C-peptide has long been thought as a byproduct from the insulin synthesis were it promotes the folding of the A and B-chain of insulin, but several studies in the past decade has shown that C-peptide is a bioactive peptide that can be beneficial in preventing diabetes complications. Patients with type I diabetes mellitus that has received C-peptide doses has shown for example improved renal function, increased blood flow in skeletal muscle and stimulated glucose transport. The aim of this study was to investigate the inter- and intramolecular binding properties of the proinsulin C-peptide, and in particular to study if the peptide forms oligomers and how the oligomerization is affected by additatives such as metal ions, insulin and sodium chloride. A method to identify C-peptide by SDS- and Native PAGE was developed. Using this technique, proinsulin C-peptide was found to form oligomers in μM concentrations. The oligomerization was dependent on the concentration, time and temperature. Metal ions such as Mg+, Zn2+ and Fe2+ affected the oligomerization. Insulin was shown to affect the oligomeric states of the C-peptide and to promote its disaggregation. Oligomerization of C-peptide was also detected with Surface Plasmon Resonance. Further studies are needed to find out how these finding can relate to the bioactivity of C-peptide.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2008. , s. 30
Nyckelord [en]
proinsulin C-peptide, diabetes type II, oligomerization, SDS-page, Biacore
Nationell ämneskategori
Kemiteknik
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:mdh:diva-5658OAI: oai:DiVA.org:mdh-5658DiVA, id: diva2:209985
Presentation
(Engelska)
Uppsök
fysik/kemi/matematik
Handledare
Examinatorer
Tillgänglig från: 2009-04-21 Skapad: 2009-03-29 Senast uppdaterad: 2009-04-21Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

sammanfattning(43 kB)107 nedladdningar
Filinformation
Filnamn SUMMARY01.pdfFilstorlek 43 kBChecksumma SHA-512
09178dd8ef3bddfda70559397b712518901af332e859d5a77f82b7e53b87ac55f21027202218f0670b370b8617ae4f93e1212953393d1e5b3b811ffedbaba705
Typ summaryMimetyp application/pdf

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Holmlund, Anna
Av organisationen
Akademin för hållbar samhälls- och teknikutvecklingInstitutionen för biologi och kemiteknik
Kemiteknik

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

urn-nbn

Altmetricpoäng

urn-nbn
Totalt: 147 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf